IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son de importancia biológica porque son alimentos de función plástica o estructural, empleados por las células para sintetizar sus propias proteínas, que son utilizadas en los procesos de crecimiento y la construcción de tejidos y órganos. Sólo se consumen para producir energía cuando se han agotado las reservas de glúcidos y de lípidos.

Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte.

• a queratina

Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en mamíferos, y b queratinas, presentes en pájaros y reptiles.

La elastina es una molécula proteica que confiere elasticidad a los tejidos. Las fibras de elastina sujetan a las fibras de colágeno y las mantienen en su lugar y a diferencia del colágeno (que confiere dureza, resistencia o firmeza a los tejidos), la elastina aporta flexibilidad y elasticidad. De hecho, tiene una enorme capacidad para estirarse. Puede llegar a recordar a una cama elástica.

El citocromo c es una proteína pequeña, que funciona como transportador electrónico mitocondrial entre los complejos respiratorios III y IV. Se trata de una proteína monomérica, es decir con un solo polipéptido; unido a esta estructura hay un grupo prostético constituido por un hemo C, es decir, una protoporfirina IX con un ion de hierro coordinado.

El grupo prostético porfirínico está unido a la proteína covalentemente, a través de dos cisteínas. El grupo prostético aparece inmerso en el interior de la estructura, en un entorno hidrofóbico.

La lisozima, también llamada muramidasa, es una enzima de 14,4 kilodalton que daña las células bacterianas catalizando la hidrólisis de las uniones beta 1,4 entre los residuos de ácido N-acetilmurámico y N-acetil-D-glucosamina en un peptidoglicano. La lisozima es abundante en numerosas secreciones como la saliva, las lágrimas y el moco. Está presente también en los gránulos citoplasmáticos de los neutrófilos polimorfonucleares PMN. Una gran cantidad de esta enzima puede hallarse en las claras de huevo.

Ribonucleasa, abreviada comúnmente como RNasa, es una enzima (nucleasa) que cataliza la hidrólisis de ARN en componentes más pequeños. Pueden dividirse en endonucleasas y exonucleasas, y comprenden varias subclases dentro de las clases de enzimas EC 3.1

Las ribonucleasas son extremadamente comunes, lo que resulta en periodos de vida muy cortos para cualquier ARN en un ambiente no protegido. Un mecanismo de protección, para el ADN, es el inhibidor de la ribonucleasa (IR), el cual abarca una fracción relativamente grande de las proteínas celulares(~0.1%) y se une a ciertas ribonucleasas (RNasas) con mayor afinidad que cualquier otra interacción proteína-proteína; la constante de disociación para el complejo IR-RNasa A es -20 fM bajo condiciones fisiológicas. El IR es usado en la mayoría de los laboratorios que estudian el ARN para proteger sus muestras de la degradación por parte de las RNasas ambientales.

La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular.

La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados. La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.

Las proteínas plasmáticas desempeñan las siguientes funciones:

1. Fibrinógeno: se forma en el hígado y juega . un papel importante en la coagulación de la sangre. Debido a su peso molecular elevado, es uno de los factores que condiciona la viscosidad sanguínea.

2.            Albúmina: de peso molecular bajo, se forma predominantemente en el hígado, pero también, si bien en menor cantidad, en otros tejidos. Es responsable principalmente por la presión coloido-osmótica del plasma. Otra de sus funciones consiste en el transporte de sustancias. Al unirse con las hormonas, vitaminas, bilirrubina, medicamentos, etc., las lleva por la circulación a sus           órganos efectores.

3. Globulinas: son producidas principalmente en el hígado (80%) y en los linfocitos (20%). Se conocen tres tipos de globulina: alfa, beta y gamma. Las primeras (gluco y lipoproteínas) son las transportadoras del angiotensinógeno, de las vitaminas liposolubles y del cobre (ceruloplasmina). Las betaglobulinas (lipoproteínas), incluyen, entre otras, la transferrina y las transportadoras de vitaminas y hormonas. Las gammaglobulinas (producidas por las plasmazellen, plasmocitos y linfocitos) son, en su mayor parte, anticuerpos. Son llamadas también euglobulinas.

La cantidad total de las proteínas plasmáticas es de aproximadamente roo gramos. No sólo. se encuentran en el plasma, sino que pasan a través de la pared capilar al líquido intersticial, siendo su cantidad en este líquido aproximadamente igual que en el plasma, pero su concentración, debido al mayor volumen del compartimiento intersticial, es menor. Las proteínas en el líquido intersticial representan, hasta cierto punto, un reservorio que, en caso de disminución de las proteínas plasmáticas, pasan a la sangre.