SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Los pasos de inicio de la síntesis proteica son los siguientes:

Un ribosoma se disocia en sus subunidades 40S y 60S.

Se forma un complejo ternario llamado complejo de preiniciación. Este complejo iniciador consistente en el GTP, el FEI-2 y la subunidad 40S.

El ARNm se une al complejo de preiniciación.

La subunidad 60S se asocia con el complejo de preiniciación para formar el complejo de iniciación 80S.

Proceso inicial de la síntesis proteica

Los factores de iniciación de la síntesis de proteínas, FEI-1 y FEI-3 se unen a la subunidad 40S del ribosoma evitando la asociación a la subunidad 60S. La prevención de la reasociación de la subunidad permite formar el complejo de preiniciación.

El primer paso en la formación del complejo de preiniciación es la unión de GTP al FEI-2 para formar un complejo binario. El eIF-2 está compuesto por tres subunidades, α, β y γ. El complejo binario se une al iniciador activado ARNt, ARNtmet formando un complejo ternario que luego se une a la subunidad 40S para formar el complejo de preiniciación 43S. El complejo de preiniciación se estabiliza por la asociación previamente formada de FEI-3 y FEI-1 con la subunidad 40S.

La estructura de ARNm de eucariotas está unido por EIFS específicos antes de su asociación con el complejo de preiniciación. Esta unión se lleva a cabo por el factor de iniciación-FEI-4F. Este factor es en realidad un complejo de 3 proteínas; la proteína eIF-4E, proteína A y proteína G. La proteína FEI-4E es una proteína que se une a la estructura. Al unirse, la proteína FEI-4A hidroliza la ATP y exhibe actividad RNA helicasa. La reversión de la estructura secundaria del ARNm es necesarioa para permitir el acceso de las subunidades del ribosoma. La proteína FEI-4G ayuda a la unión del ARNm al complejo 43S de preiniciación.

Una vez que el ARNm está bien alineado en el complejo de preiniciación y el iniciador se reunió con el ARNtmet se une al codón AUG iniciador (un proceso facilitado por eIF-1) de la subunidad 60S asociada con el complejo. La asociación de la subunidad 60S requiere la actividad de eIF-5 que se ha unido a la primera complejo de preiniciación. La energía necesaria para estimular la formación del complejo de iniciación 80S proviene de la hidrólisis del GTP unido al FEI-2. La forma envolvente del PIB del eIF-2 se une al FEI-2B, que estimula el intercambio de GTP para el PIB en el FEI-2. Cuando se intercambia eIF GTP-2B se disocia del FEI-2. Esto se denomina ciclo FEI-2. Este ciclo es absolutamente necesario para que se produzca la iniciación de traslación de eucariotas. La reacción de intercambio GTP puede verse afectada por la fosforilación de la subunidad α de FEI-2.

En esta etapa el iniciador ARNtmet se une al ARNm a por un sitio del ribosoma llamado sitio-P (Sitio péptido). El otro sitio a través del cual se une el ribosoma para recibir el ARNt se llama sitio-A (Sitio aminoácidos).

Siguiente fase de la síntesis de proteínas: fase de elongación de la síntesis de proteínas.

Última fase de la síntesis de proteínas: fase de terminación de la síntesis de proteínas.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria

Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.

Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.

Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.

Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.

Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa + beta.

PROTEÍNAS

 Las proteínas son uno de los principales componentes de todas nuestras células. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Los aminoácidos se agrupan de acuerdo con su comportamiento químico.

Las proteínas se sintetizan mediante la unión entre sí de las cadenas lineales de aminoácidos. Los diferentes aminoácidos imparten diferentes comportamientos químicos a la estructura de las proteínas. Algunos de los 20 aminoácidos comunes, pueden ser sintetizados por las células. Otros, es decir, los aminoácidos esenciales, deben formar parte de nuestra dieta.